Amylase pancréatique

α‐amylase pancréatique, α‐1,4‐D‐glucanohydrolases, EC 3.2.1.1

nkat/l, µkat/l, nmol/(s•L), µmol/(s•L), U/L, IU/L, µmol/(min•L), µmol/(h•L), µmol/(h•mL)

Les α‐amylases (ou α‐1,4‐D‐glucanohydrolases, EC 3.2.1.1) sont des hydrolases qui scindent les liaisons α‐1,4‐glucosidiques de polysaccharides comme l’amylose, l’amylopectine et le glycogène. Plusieurs liaisons glucosidiques sont toujours hydrolysées simultanément dans les molécules d’oligosaccharides et de polysaccharides. Le maltotriose est la plus petite unité; son hydrolyse, toutefois très lente, conduit à la formation de maltose et de glucose.

On distingue deux types d’α‐amylases, le type pancréatique (type P) et le type salivaire (type S). Alors que le type P est presque exclusivement d’origine pancréatique et, de ce fait, spécifique d’organe, le type S a des origines diverses. Il existe dans les glandes salivaires mais aussi dans les larmes, la sueur, le lait maternel, le liquide amniotique, les poumons, les testicules et l’épithélium des trompes de Fallope. Les dosages enzymatiques d'α-amylase revêtent une grande importance dans le diagnostic des affections pancréatiques du fait du manque de spécificité des symptômes cliniques. Il est là utile de pouvoir déterminer l’activité de l’α‐amylase pancréatique au lieu de celle de l’α‐amylase totale.

Le dosage de l’α‐amylase pancréatique est utilisé pour le diagnostic et le suivi des pancréatites aiguës ainsi que des poussées aiguës des pancréatites chroniques. Sur le plan de la sensibilité et de la spécificité cliniques, l’α‐amylase pancréatique est comparable à la lipase, enzyme reconnue comme spécifique du pancréas. L’α‐amylase pancréatique présente pour le diagnostic de la pancréatite aiguë une sensibilité d’environ 38 % supérieure à celle de l’α‐amylase totale si l’on prend comme valeur seuil le triple de la limite supérieure de la normale, comme il est d’usage en clinique.

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